Photosynthese gentechnisch ankurbeln

Chaperone nachgebaut

Nur mit der korrekten Struktur können Proteine ihre Aufgaben in der Zelle erfüllen. Für die richtige Faltung sorgen „zelluläre Anstandsdamen“, die Chaperone. Sie können zudem dabei helfen, Proteine künstlich im Reagenzglas herzustellen. Manajit Hayer-Hartl und ihr Team vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried konnten das Schlüsselprotein der Photosynthese nachbauen und haben die Photosynthese-Leistung in Pflanzenzellen erhöht. Mittels Gentechnik konnten sie das Schlüsselenzym „RuBisCO“, das den ersten Schritt der Kohlenhydrat-Produktion in Pflanzen, die Fixierung von Kohlendioxid, katalysiert, effektiver machen.

[note Fließbandarbeit: Das Chaperonin-System hilft dabei, die RuBisCO-Untereinheiten korrekt zu falten und zum funktionellen Enzym zusammenzusetzen. RuBisCO ist das Schlüsselenzym der Photosynthese – Quelle © Metz/Max Planck Institute of Biochemistry]

Sonnenlicht gibt Pflanzen die Energie zum Wachsen: Mittels Photosynthese werden Kohlenstoff und Wasser in Zucker und Sauerstoff umgewandelt. Der Hauptakteur dieses wichtigen biologischen Prozesses ist das Enzym RuBisCO. Das Schlüsselenzym katalysiert den ersten Schritt der Kohlenhydratproduktion in Pflanzen, die Fixierung von Kohlendioxid. Dabei nutzen Pflanzen das CO2, um Biomasse aufzubauen und für ihr Wachstum die nötige Energie zu erzeugen. Allerdings ist das Schlüsselenzym sehr ineffizient und arbeitet nur langsam. Auch Reaktionen mit Sauerstoff können die Katalyse von RuBisCO beeinträchtigen, was wiederum die Photosyntheseleistung des Enzyms und damit das Pflanzenwachstum stört. Biotechnologen vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben es sich daher zur Aufgabe gemacht, durch die gentechnische Veränderung von RuBisCO, die Effizienz der Photosynthese anzukurbeln. Ein Team um Manajit Hayer-Hartl hat dafür die Voraussetzungen geschaffen, wie eine neue Studie im Fachjournal „Science“ zeigt.

[note Nur mit ihrer korrekten dreidimensionalen Struktur können Proteine ihre Aufgaben erfüllen. Für die richtige Faltung in der Zelle sorgen „zelluläre Anstandsdamen“, die Chaperone. Sie können Wissenschaftlern aber auch dabei helfen, wichtige Proteine künstlich im Reagenzglas herzustellen. Manajit Hayer-Hartl und ihrer Forschungsgruppe „Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung“ ist das bereits für RuBisCO gelungen. Auf der Abbildung ist die molekulare Struktur dieses wichtigen Proteinkomplexes mit acht großen und acht kleinen Untereinheiten dargestellt. Bei der Photosynthese wandeln Pflanzen Kohlendioxid und Wasser in Sauerstoff und Zucker um. RuBisCO ist hierbei das essentielle Enzym, weil es Kohlendioxid aus der Atmosphäre bindet und damit Zuckermoleküle als Baustoff für den Organismus erzeugt. Seine komplexe Struktur (16 Untereinheiten) machte es bisher unmöglich, eine funktionsfähige Version des Proteins im Reagenzglas herzustellen. Manajit Hayer-Hartl nahm deshalb die Chaperone GroEL und GroES zur Hilfe: Sie sorgen dafür, dass die Untereinheiten von RuBisCO im Reagenzglas die korrekte Faltung erhalten. Das spezielle Helferprotein RbcX, das von den Wissenschaftlern entdeckt wurde, fügt dann im Reaktionsgefäß die großen Untereinheiten zusammen. Durch das Andocken der kleinen Untereinheiten entsteht schließlich ein funktionierender RuBisCO-Komplex. Als nächstes wollen die Forscher versuchen, das künstlich hergestellte RuBisCo-Protein so zu verändern, dass es Kohlendioxid effektiver umsetzen als sein natürliches Pendant. So ließe sich zum Beispiel die Produktion von Getreide erhöhen.]

Bakterium erzeugt Pflanzen-RuBisCO

Um RuBisCO und somit die Photosynthese gentechnisch zu verändern, mussten die Forscher das Enzym in einen alternativen Wirt, beispielsweise ein Bakterium, einbringen, wo das Enzym dann funktionsfähig produziert wird. Eine solche enzymatisch aktive Form des Pflanzen-RuBisCOs in einem bakteriellen Wirt herzustellen, war bisher allersings nicht möglich. Dieses Problem haben die Wissenschaftler nun gelöst. Sie fanden heraus, wie das RuBisCO-Enzym zusammengesetzt wird. Der Studie zufolge besteht der Photosynthese-Treiber aus acht großen und acht kleinen Untereinheiten. Die Proteinfaltung der großen Bereiche wird dabei durch spezifische makromolekulare Faltungskäfige, sogenannte Chaperonine, unterstützt. Mit diesen können die neu synthetisierten Proteine ihre korrekte funktionelle Struktur einnehmen, wie die Forscher berichten. Nach der Faltung unterstützen weitere Helferproteine, sogenannte Chaperone, die Untereinheitendabei, sich zu einem großen Enzymkomplex zusammenzufinden.

Enzym-Varianten wie am Fließband bauen

Dieses bakterielle Expressionssystem arbeitet den Forschern zufolge wie ein „Fließband für Autos“. „Früher musste jede optimierte RuBisCO-Variante in einer transgenen Pflanze mühsam erzeugt werden, was ein Jahr oder länger dauert. Das kann man in etwa damit vergleichen ein Auto per Hand zu bauen. Jetzt können wir Hunderte oder Tausende solcher RuBisCO-Varianten in Tagen oder Wochen herstellen. Es ist, als würde man Autos am automatisierten Fließband bauen”, sagt Manajit Hayer-Hartl.

Mit ihrer Studie ebnen die Max-Planck-Forscher den Weg, mittels Gentechnik die Photosynthese bei Pflanzen zu verbessern und so das Pflanzenwachstum und letztlich die Ernteausbeute durch neue effiziente Schlüsselenzyme zu fördern. bb

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