Wie binden Metallkomplexe Sauerstoff?

Fortschritte in der Grundlagenforschung erzielt

Sauerstoff ist bekanntlich ein wesentliches Element für das Leben auf der Erde. Viele Organismen benötigen Proteine, die Metalle wie Eisen, Mangan und Kupfer enthalten, um mit Sauerstoff überlebenswichtige chemische Reaktionen durchführen zu können. So nutzen beispielsweise fast alle Säugetiere das eisenhaltige Hämoglobin-Protein, um Sauerstoff in ihrem Körper zu transportieren. Andere Tiere, wie Pfeilschwanzkrebse und Oktopusse, verwenden das Protein Hämocyanin, um Sauerstoff zu transportieren. Dieses kupferhaltige Protein befindet sich in ihrem Blut und bindet O2 so, dass ein kräftiges Blau anstelle der roten Farbe entsteht. Um zu verstehen, wie Proteine Sauerstoff binden haben Forscher des MPI CEC und der University of Minnesota diese Prozesse in Modellkomplexen untersucht.

Wie Proteine die starken O-O Bindungen brechen können, haben die Forscher – unter ihnen George E. Cutsail III, Postdoc am MPI CEC in der Gruppe Anorganische Spektroskopie (li.) – diesen Prozess mit der sogenannten Valence-to-Core X-ray Emission Spectroscopy (VtC XES) in Modellkomplexen untersucht, die meisten davon in Grenoble an der European Synchrotron Radiation Facility durchgeführt.

Das Verständnis der Aktivierung und Bindung von Sauerstoff ist grundlegend und kann auf viele andere chemische Reaktionen angewendet werden. Die Ergebnisse wurden am 17.04.2019 in der Zeitschrift Angewandte Chemie International Edition veröffentlicht und hervorgehoben. Die Publikation von DeBeer und Mitarbeitern beruht auf einer gemeinschaftlichen Arbeit mit der Gruppe von William B. Tolman.

->Quellen: